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INFORMATICA


¿QUE ES UNA BASE DE DATOS?

Se entiende por base de datos a una colección de datos que al manipularlos o analizarlos nos dará como resultado cierta información importante para los usuarios de la misma.

Las bases de datos permiten organizar la información en tablas y relacionarlas de forma lógica con la idea de poder formular preguntas para obtener información, las cuales son llamadas consultas.

Una tabla es un contenedor de datos que almacena la información en filas y columnas. Las filas son llamadas registros y las columnas campos.

Columna.
Una columna contiene un tipo especifico de información, a cada columna se denomina campo. Fila.
La fila contiene la información de los campos almacenados en la tabla.

En una base de datos relacional la información es almacenada en varias tablas que se relacionan entre si por campo común para presentar información y manipular datos de forma eficiente con el objetivo de simplificar la entrada de datos y minimizar la redundancia de los mismos.

Dividir la información en varias tablas, evitara duplicación de datos pero sobre todo permitirá mantener la integridad de los datos.

ACCESS

Access es un manejador o administrador de bases de datos relacional, lo que significa que almacena y recupera datos, presenta cierta información y automatiza algunas tareas repetitivas.
El ser relacional indica que es capaz de manejar una o más tablas de base de datos a la vez.
Access importa, exporta y enlaza directamente con:

Ø Microsoft Excel
Ø Microsoft FoxPro
Ø Microsoft SQL Server
Ø Borland Dbase
Ø Borlad Paradox
Ø Texto ASCCI y todas las bases de datos que cumplan ODBC

Ø Análisis y determinación de los datos necesarios.

En esta fase se debe hacer un listado de todos los campos o diferentes tipos de datos importantes que tienen que ver en el programa o aplicación que se intenta diseñar.

Ø Determinación de los datos finales (Depuración)

Se analiza cada uno de los posibles campos y se determina si es útil o no. Se eliminan los datos no necesarios y se crean nuevos campos si es que hace falta alguno. En esta fase se crea lo que formara parte de la estructura de la base de datos.

Ø Determinación de las relaciones necesarias entre las diferentes tablas y campos

Determinar la relación que existe entre cada uno de los campos, para establecer cuales de los datos son indispensables para la base de datos y cuales no lo son tanto. Clasificar los campos en orden de importancia.

Los elementos que integran una base de datos son:

Ø Archivo. Es un conjunto de datos que se almacenan como una unidad, bajo un nombre.

Ø Campos. Es cada uno de los tipos de datos que se van a usar. Se hace referencia a los campos por su nombre.

Ø Registros. Es el concepto básico en el almacenamiento de datos, el registro agrupa la información asociada a un elemento de un conjunto y esta compuesto por campos, el conjunto de información en particular.

Ø Índices. Los índices hacen que las consultas basadas en los campos indexados sean más rápidas, y también aceleran las operaciones de ordenación y agrupación.

Ø Clave principal. La clave principal es un dato único que identifica a cada registro. Este dato esta almacenado en uno de los campos de cada tabla de la base de datos. De modo que no se podrán introducir dos registros iguales o almacenar valores nulos en los campos de la clave principal.


Ventajas de manejar una base de datos

Ø Evitan la redundancia
Ø Evitan la inconsistencia
Ø Obligan al cumplimiento de normas o requisitos para
Ø agregar o eliminar datos a la BD
Ø Es posible aplicar restricciones de seguridad para
Ø el acceso a los datos.
Ø Se mantiene la integridad entre los datos


Ø Pequeñas empresas

§ Contabilidad
§ Entradas de pedidos
§ Seguimiento de clientes
§ Gestión de contactos

Ø Ventas y Mercadeo

§ Promoción de un producto (catálogos, por ejemplo)
§ Fuente de información de ventas (búsqueda de mercados)
§ Proceso de pedidos

Ø Grandes empresas

§ Tratamiento de la información de las transacciones de la empresa (proceso de fabricación o mercadeo, por ejemplo, o seguimiento de cuentas en un banco)

Ø Uso personal

§ Agenda de direcciones.
§ Registro de propiedades.
§ Colecciones (discos, libros, etc.)

Cuando se habla de la administración de una base de datos, es importante hacer notar que debe de hacer una base de datos con los registros que almacenara, entre las operaciones que debe de realiza podemos encontrar:

Ø Modificar información existente.
Ø Eliminar información de la base de datos.
Ø Buscar un dato en concreto.
Ø Clasificar los registros de la base de datos.
Ø Copiar el contenido de una base de datos en otra.
Ø Realizar consultas sobre el contenido de una base de datos.
Ø Realizar cálculos basándose en el contenido de una base de datos.
Ø Imprimir los datos existentes.

Existen diversas maneras de iniciar Access, pero es importante que identifique el icono que representa a esta aplicación, el cual se muestra a continuación:

Para iniciar Access ejecute alguna de las siguientes acciones:

En el Menú de Inicio de Windows elija la opción Programas y después dé clic en el icono de Microsoft Access
Si existe un icono de acceso directo a Access sobre el escritorio de Windows, dé doble clic sobre éste.

Al entrar a Access verá una pantalla similar a la siguiente:

En este momento el panel de tareas tiene varias opciones:

Ø Archivos: Muestra el cuadro de diálogo Abrir archivo, en donde puede seleccionar un archivo para abrirlo.
Ø Base de datos en blanco: Abre un nuevo archivo en blanco en el que empezar a trabajar.
Ø Página de acceso a datos en blanco: Abre una nueva página para el acceso a datos.
Ø Proyecto (datos existentes): Abre un proyecto de datos ya existente.
Ø Proyecto (datos nuevos): Abre un proyecto de datos nuevo.
Ø Elegir archivo: Muestra el cuadro de diálogo Abrir archivo, en donde puede seleccionar un archivo existente en el que basar el nuevo archivo.
Ø Plantillas generales…: Abre un cuadro de diálogo Plantillas para esta aplicación. Para abrir un nuevo archivo basado en una plantilla, seleccione una plantilla y haga clic en Aceptar.
Ø Plantillas de Microsoft.com: Abre la Galería de plantillas de Microsoft Office Update.

Para salir de Access solamente, de clic en botón cerrar , o de clic en menú Archivo en la opción Salir.

Descripción de la pantalla principal
Access tiene una ventana , donde aparecerá, además de la barra de menús y la barra de base de datos, la ventana de Base de Datos, que es el centro de control de la base de datos que se está utilizando en un momento dado.


Ø Barra de título: Aparece el título de la aplicación.
Ø Barra de menús: contiene todos los comandos que se aplican durante el trabajo con una base de datos.
Ø Barra de base de datos: contiene un acceso rápido a algunas de las opciones de los menús con la ventaja de que se encuentran más a la mano y basta dar un clic sobre la que se desea utilizar.
Ø Ventana de Base de datos: Muestra la ventana de la base de datos con toda información para operar la base de datos abierta.
Ø Barra de Objetos: contiene una lista de todos los objetos que es posible crear y manipular en una base de datos de Access.
Ø Barra de estado: muestra el estado actual de la base de datos, en un momento determinado este puede indicarnos las tareas que se están ejecutando.
Para abrir una base de datos de Access, inicie Access y elija la opción del panel de tareas Archivos... Busque el archivo de base de datos y dé clic en el botón Abrir.

Si ya está ejecutándose Access, elija la opción Abrir del menú Archivo. Aparecerá el cuadro de diálogo Abrir. Busque el archivo de base de datos en Buscar en:, encontrado el archivo de clic sobre el para seleccionarlo y dé clic en el botón Abrir.
Para cerrar un base de datos solamente damos clic en botón cerrar y esto automáticamente cerrará la base de datos actual.
bibliografia: fuente manual de acces compartido por un prefesor de mi antigua escuela de computacion la especialidad es operador de microcomputadoras y el centro de capacitacion ara el trabajo industrial se llama CECATI # 68 San Antonio de la Cal Oax.

BIOQUÍMICA

Las proteínas
Proteína (protos) significa lo primero, lo inicial.

Son macromoléculas indispensables en la química de la vida, tanto en la estructura como en la función; además, contribuyen a la fuerza de tracción. Algunas son enzimas, anticuerpos u hormonas.
En todas se encuentra gran porcentaje de nitrógeno, así como de oxigeno, hidrogeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe también azufre y en algunos otros fosforo y hierro.
Se forman por la unión de moléculas más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a través de nitratos y sales amoniacales del suelo. Mientras que los animales reciben sus aminoácidos esenciales de las plantas o de otros animales.
Las proteínas de origen animal son de alto valor nutritivo por que aportan los nueve aminoácidos esenciales para la vida en mayor cantidad.
La degradación de proteínas se le llama catálisis y a la síntesis anabolis. La mayoría de las reacciones químicas involucran catalizadores, las enzimas, la mayoría de las enzimas son proteínas.
Las proteínas son macromoléculas como mínimo de 6 kD, están formadas por 20 aminoácidos diferentes, no todos los aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo, así que tienen que ser captadas por la dieta.
Los aminoácidos libres forman un pool, tienen un grupo amino NH2 y un grupo carboxilo COOH, cada aminoácido presenta una cadena lateral (R), y a pH neutro se encuentran como iones bipolares.
Los aminoácidos son cadenas largas no polares, son hidrófobos, y los que tienen cadenas laterales polares son hidrofilicos. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena lateral. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo, el cual se disocia, de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Las cadenas laterales acidas básicas son iónicas y, por tanto, son hidrofilias.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero porque pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un acido liberando protones quedando el grupo carboxilo (-COO-), como base -NH2, que al captar protones queda como (NH3+); también pueden aparecer como acido y base a la vez.
En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica denominada zwitterion.

Esquema del ion dipolar zwitterion que forman los aminoácidos en disolución acuosa.

Los péptidos pueden crecer incorporando aminoácidos porque siempre hay un extremo NH3 termina y un COOH terminal.
Las principales funciones biológicas de las proteínas son las siguientes:
1. Función estructural
2. Función enzimática
3. Función hormonal
4. Función de trasporte
5. Función homeostática
6. Función de defensa inmunitaria
7. Reconocimiento de señales químicas
8. Funciones reguladoras
9. Función contráctil


10. Transducción de señales
(cambio de naturaleza fisicoquímica de señales) como la rodopsina de la retina, que transluce un fotón luminoso en un impulso nervioso.
11. Función de reserva energética.

Esquema de las estructuras de las proteínas según su secuencia de aminoácidos, la cual determina su estructura primaria y establece su conformación, que se puede dividir en estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.


La desnaturalización afecta las fuerzas de unión; por lo tanto, se afecta la conformación de la proteína. Las proteínas se clasifican en fibrosa o globulares.
En las proteínas fibrosas las cadenas de poli péptidos se disponen en laminas largas; en las proteínas globulares las cadenas de poli péptidos se encuentran pegadas en forma estrecha, a fin de producir una molécula compacta, de forma esférica.
La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares. Como mencionamos, existen varios niveles de organización en una molécula proteínica: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.


Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de poli péptidos determina su estructura primaria.
Esta secuencia esta codificada en la información genética de organismo y la función de una proteína depende de su secuencia y la forma que esta adopte.
La insulina pancreática fue la primera proteína cuya secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptidica pudo determinarse en 1980 por Bell y col. Contiene 51 monómeros de unidades de aminoácidos en dos cadenas polipeptidicas.


Estructura secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Esta disposición se debe a las interacciones entre los átomos del esqueleto regular de las cadenas pepitica.
Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria: la alfa hélice y la conformación beta.
La alfa-hélice es una estructura geometría uniforme, en cada giro se encuentran 3.6 aminoácidos.
La estructura helicoidal se forma mediante enlaces por puentes de hidrogeno entre el –C=O de un aminoácido y en –NH- del cuarto aminoácido que le sigue a los giros sucesivos de la espiral.
En la estructura alfa-helicoidal los puentes de hidrogeno ocurren entre atamos de una misma cadena pepitica.
La alfa-hélice es la unidad estructural básica de las proteínas fibrosas de la lana, el cabello, la piel y las uñas, cuyas fibras son elásticas por que los enlaces de hidrogeno pueden reformarse.
El segundo tipo de estructura secundaria es la lamina beta plegada. En estas estructuras los puentes de hidrogeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptidicas (lamina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está completamente extendida y los enlaces de hidrogeno ocasionan la formación de la estructura en forma de lamina.
También se pueden formar laminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena polipeptidica (lamina intracatenaria).
Esta estructura es más flexible que elástica. La proteína de la seda fibroina tiene una estructura de lamina plegada beta.
El núcleo de muchas proteínas globulares también está formado por laminas beta.
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas globulares, y la intercatenarias entre las fibrosas.
En los dos casos son posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si estas se alinean en la misma dirección (de extremo N- a C- terminal) la disposición es una lámina beta paralela, pero si están alineados en sentido opuesto la lámina es beta anti paralela. La estructura anti paralela es más estable por que los dipolos C=O y N-H están mejor orientados por una interacción optima.
En la proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno) o exclusivamente laminar (fibrina), pero en las proteínas globulares la estructura secundaria siempre tiene una Proción denominada aleatoria (zonas de conexión); estas proteínas pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.

Estructura terciaria

Es la disposición de la estructura polipeptidica secundaria de un polipeptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular (dominio). Esta conformación globular facilita la solubilidad de las proteínas en agua para realizar sus funciones biológicas adecuadamente; la estructura terciaria está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptidica. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se interaccionan entre los grupos R de los aminoácidos:
1. Atracción iónica entre los grupos R (puentes eléctricos) son cargas positivas y negativas.
2. Puentes de hidrogeno entre los grupos R de las subunidades de aminoácidos en asas cercanas intracatenarias.
3. Interacciones hidrófobas de los grupos R no polares que se desplazan hacia al centro de la estructura globular, lejos de agua circundante.
4. Puentes de disulfuro covalentes (-S-S-), los cuales unen los átomos de azufre de dos subunidades de cisteína. También pueden unir dos porciones de una misma cadena o cadenas distintas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura se forma de la unión con enlaces débiles de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptidicas se denomina protomero. El numero de protomeros varia desde 2 como en la hexocinasa, cuatro, como la hemoglobina o muchos, como las capsides virales con varias cadenas de unidades proteicas
La estructura de las proteínas determina su actividad biológica. De las innumerables conformaciones posibles de una proteína generalmente hay una que predomina, la cual es la más estable, y en ese caso se dice que la proteína se encuentra es su estado nativo (proteína nativa)
Los cambios en la estructura tridimensional de la proteína alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena polipeptidica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación aleatoria.
Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad biológica se le denomina desnaturalización, lo cual por lo general no puede revertirse.
La degrada con proteica es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las estructuras, incluso la primaria, y puede efectuarse por ácidos o álcalis concentrados a elevadas temperaturas o por vía enzimática.
Los 20 aminoácidos que forman las proteínas humanas se dividen en esenciales y no esenciales.
Los primeros no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante la ingesta como histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y la valina.
Los no esenciales son aquellos que si se pueden sintetizarse en el organismo, como la alanina, arginina, la asparagina, el acido aspartico, la cisteína, el acido glutaminico, glutamina, glicina, prolina, la serina y la tirosina.
Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples u holoproteinas, al hidrolizarse, producen únicamente aminoácidos, mientras que las proteínas conjugadas o heteroproteinas, al hidrolizarse, producen además de aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.

Las proteínas simples se clasifican, según su conformación espacial en:
1. Fibrosas
a. Queratinas
b. Elastinas
c. Colágenos
d. Fibroinas
2. Globulares
a. Albuminas: como la lactoalbumina (leche), la seroalbumina (sangre) y la ovoalbúmina (huevo).
b. Hormonas: como la insulina, la hormona del crecimiento, la prolactina y la tirotropina.
c. Enzimas: como las hidrolasas, las oxidasas, las ligasas, las liasas.
d. Prolaminas: como la hordeina (cebada), la zeina (maíz), la gliadina (trigo).
e. Gluteninas: como la orizanina (arroz) y la glutenina(trigo).

La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican según sus grupos prostéticos en:
1. Lipoproteínas
a. De alta densidad (HDL), CON 50% DE PROTEINA PM 10°
b. De baja densidad(LDL), con 25% de proteína y PM 10°
c. De muy baja densidad (VLDL), CON 8% DE PROTEINA
2. Glucoproteínas
a. Ribonucleasas
b. Mucoroteinas
c. Anticuerpos(inmunoglobulinas)
d. Hormona luteinizante(LH)
e. Gonadotropina corionica humana (GCH)
3. Cromoproteinas
a. Hemoglobina
b. Hemocianina
c. Mioglobina
d. Citocromos
4. Nucleoproteínas
a. Ribosas
b. Nucleosomas
c. Telomerasa

Evolución de las proteínas

Existen unas 3 000 proteínas distintas en una bacteria, y más de 40 000 en un ser humano, aunque la mayoría ni han sido descubiertas. La función de las proteínas está determinada por su estructura estereoquímica (arreglo de sus átomos en el espacio).

Bibliografía
Dolores Javier Sánchez González y Nayeli Isabel Trejo Bahena, Biología Celular y Molecular, Primera Edición, México, Editorial Alfil, 2006.

HISTORIA DEL INTERNET

LA HISTORIA DE LA INTERNET


Los inicios de Internet nos remontan a los años 60. En plena guerra fría, Estados Unidos crea una red exclusivamente militar, con el objetivo de que, en el hipotético caso de un ataque ruso, se pudiera tener acceso a la información militar desde cualquier punto del país. Este red se creó en 1969 y se llamó ARPANET. En principio, la red contaba con 4 ordenadores distribuidos entre distintas universidades del país. Dos años después, ya contaba con unos 40 ordenadores conectados. Tanto fue el crecimiento de la red que su sistema de comunicación se quedó obsoleto. Entonces dos investigadores crearon el Protocolo TCP/IP, que se convirtió en el estándar de comunicaciones dentro de las redes informáticas (actualmente seguimos utilizando dicho protocolo).
ARPANET siguió creciendo y abriéndose al mundo, y cualquier persona con fines académicos o de investigación podía tener acceso a la red. Las funciones militares se desligaron de ARPANET y fueron a parar a MILNET, una nueva red creada por los Estados Unidos. La NSF (National Science Fundation) crea su propia red informática llamada NSFNET, que más tarde absorbe a ARPANET, creando así una gran red con propósitos científicos y académicos. El desarrollo de las redes fue abismal, y se crean nuevas redes de libre acceso que más tarde se unen a NSFNET, formando el embrión de lo que hoy conocemos como INTERNET.
En 1985 la Internet ya era una tecnología establecida, aunque conocida por unos pocos. El autor William Gibson hizo una revelación: el término "ciberespacio". En ese tiempo la red era basicamente textual, así que el autor se baso en los videojuegos. Con el tiempo la palabra "ciberespacio" terminó por ser sinonimo de Internet.El desarrollo de NSFNET fue tal que hacia el año 1990 ya contaba con alrededor de 100.000 servidores.
En el Centro Europeo de Investigaciones Nucleares (CERN), Tim Berners Lee dirigía la búsqueda de un sistema de almacenamiento y recuperación de datos. Berners Lee retomó la idea de Ted Nelson (un proyecto llamado "Xanadú" ) de usar hipervínculos. Robert Caillau quien cooperó con el proyecto, cuanta que en 1990 deciden ponerle un nombre al sistema y lo llamarón World Wide Web (WWW) o telaraña mundial.

La nueva fórmula permitía vincular información en forma lógica y atraves de las redes. El contenido se programaba en un lenguaje de hipertexto con "etíquetas" que asignaban una función a cada parte del contenido. Luego, un programa de computación, un intérprete, eran capaz de leer esas etiquetas para desplegar la información. Ese intérprete sería conocido como "navegador" o "browser".
En 1993 Marc Anudriesen produjo la primera versión del navegador "Mosaico", que permitió acceder con mayor naturalidad a la WWW.La interfaz gráfica iba más allá de lo previsto y la facilidad con la que podía manejarse el programa abría la red a los legos. Poco después Anudriesen encabezó la creación del programa Netscape.
Apartar de entonces Internet comenzó a crecer más rápido que otro medio de comunicación, convirtiéndose en lo que hoy todos conocemos.
Algunos de los servicios disponibles en Internet aparte de la WEB son el acceso remoto a otras máquinas (SSH y telnet), transferencia de archivos (FTP), correo electrónico (SMTP), conversaciones en línea (IMSN MESSENGER, ICQ, YIM, AOL, haber), transmisión de archivos (P2P, P2M, descarga directa), etc.

PAGINA DE REFERENCIA DEI NTERNET
http://www.cad.com.mx/historia_del_internet.htm

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